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カゼインプロテイン 栄養 効能


カゼインプロテイン 栄養 効能 4Milkタンパク質加水分解物およびホエイタンパク質加水分解物は、典型的には、関連タンパク質（通常、膜プロセスおよび/またはイオン交換によって予め精製された）の酵素触媒加水分解によって作製され、その後、粉末形態. ミルクタンパク質加水分解物は、栄養目的および物理的機能性の両方のために産生される. 栄養乳タンパク質（特にホエータンパク質）の加水分解物の主な使用は、牛乳の栄養価を維持しながら、加水分解が無傷のタンパク質分子、特にラクトグロブリン（アレルギー反応を引き起こす可能性がある）. 加水分解されたホエータンパク質のさらなる使用は、比較的高レベルの分枝鎖アミノ酸のためにホエイタンパク質が注目されているスポーツ栄養にある. これらのアミノ酸は、筋肉組織において優先的に代謝され、したがって、運動後の筋肉のより迅速な回復を提供すると信じられており、運動後の筋肉におけるタンパク質合成の増強を導くシグナリングにおいて役割を有し得る（Blomstrandら. 加水分解されたホエータンパク質は無傷のタンパク質よりも素早く消化されると考えられ、筋肉の栄養へのより迅速なアクセスを提供する. 2ミルクタンパク質加水分解物およびカゼインおよび主要ホエータンパク質に由来するペプチドは、リンパ球増殖、抗体合成、およびサイトカイン調節として測定される免疫細胞機能を増強し得る（Gillら. これらのペプチドは、ヒトリンパ球の増殖を調節し、特定のサイトカインの産生をダウンレギュレートし、マクロファージの食作用を刺激することが判明しているので、乳酸菌による乳発酵中に放出されるペプチドが特に興味深い（Matarら. 免疫調節乳ペプチドは、アトピー性ヒトにおけるアレルギー反応を緩和し、消化管における粘膜免疫を増強することも示唆されている（Korhonen and Pihlanto、2003）. さらに、乳発酵中に形成された免疫ペプチドは、発酵ミルクを用いた多くの研究において観察される抗腫瘍効果に寄与することが示されている（Matarら. カゼインホスホペプチドが細胞調節効果を発揮することが示されているという事実は、この文脈において特に興味深い. カゼイン画分に由来する細胞調節ペプチドは、癌細胞増殖を阻害するか、または免疫担当細胞および新生児腸細胞の活性を刺激する（Meisel and FitzGerald、2003）. このマクロペプチドは、その炭水化物含量のためビフィズス菌の増殖を促進することが知られているので（Manso and Lopez-Fandino、2004）、 - カゼイン由来のグリコマクロペプチド（GMP）は、腸内微生物叢を調節する上で有益な役割を果たすかもしれない. ミルクタンパク質（第2版）のハリジンダー・シン（Hadjinder Singh、Aiqian Ye *）、2014年の乳タンパク質加水分解物は、乳児用および特殊な成人用栄養製剤で広く使用されています. これらの製剤は本質的に多成分エマルジョン系であり、従ってタンパク質加水分解物の乳化特性は重要である.

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可撓性、したがってタンパク質鎖内の疎水性および親水性セグメントの利用可能性は、球状タンパク質の中程度の酵素加水分解によって改善され得る（e. しかしながら、多くの短いペプチドの生成のために、広範囲の加水分解（20％以上の加水分解度）は、乳清タンパク質の乳化および安定化特性に有害であることが判明している（Singh＆Dalgleish、1998）. 高度に加水分解された乳清タンパク質を用いて形成されたエマルジョンの不安定性の主な形態は、均質化の間に生成される大きな油表面を十分に安定化するために主に短いペプチドが不能であることに起因する合体である（Singh＆Dalgleish、1998; Agboolaら. それにもかかわらず、高ペプチド濃度（タンパク質対油比約1：1）および単独の乳化剤としての低い均質化圧力で、高度に加水分解されたホエータンパク質を用いてかなり安定したエマルジョンを作製することが可能であるようである（Agboolaら. これらの条件下では、エマルジョン液滴を覆い安定させるのに十分な量の高分子量ペプチド（> 5000Da）がエマルション中に存在する. 乳清タンパク質加水分解物で形成されたエマルジョンのエマルジョン安定性を低下させることが、20mMを超えるカルシウムまたはマグネシウムの添加により示されている（Ramkumarら. この不安定性は、主に、吸着されたペプチドへのカルシウムの結合から生じ、液滴表面における電荷密度の低下をもたらし、液滴間の反発を減少させ、液滴の凝集の可能性を高める. 2つの異なるエマルジョン小滴上に存在するペプチド間のカルシウム架橋の形成はまた、凝集を促進する. これらのエマルションでは、凝集によって明らかに形成されるいくつかの非常に大きな液滴もまた、カルシウムの存在下で形成される. これは、負に荷電したペプチドへのカルシウムイオンの結合によるものであり、大きな、より多くの表面活性ペプチドの凝集を引き起こす可能性が高い. この状況は、エマルション形成中に利用可能な乳化性ペプチドの有効濃度を低下させるであろう. 高度に加水分解されたホエータンパク質によって121℃で16分間安定化されたエマルジョンの熱処理は、主として合体機構を介して生じると思われるエマルジョンの不安定化をもたらす（Agboolaら. これらのエマルション中の吸着されたペプチド層は、親タンパク質の凝集性がなく、立体または電荷安定化を提供する能力が低いので、加熱中の液滴間の衝突の増加は、液滴凝集を引き起こし、合体.

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加熱後に油表面に付随するペプチドの量の減少によって示されるように、加熱中にいくらか緩く吸着されたペプチドの脱着が起こることも可能であり、このことは合体. 式アレルゲン性の低下に加えて、ミルクタンパク質加水分解物は、調合乳の全消化性を改善し、より良好な栄養摂取を提供するために幼児食品にも使用されている. 実際に、ペプチドの形態でのアミノ酸の取り込み（ジ - およびトリ - ペプチド）は、ヒトの遊離アミノ酸よりも容易に起こることが示されている（Silkら. これは、乳児用調製乳において加水分解乳タンパク質を使用するもう一つの重要な理由である. 近年、乳タンパク質は生物学的に活性なペプチドの豊富な供給源であることが認識されている. 乳タンパク質中で暗号化されたこれらのペプチドは、親タンパク質の配列内で不活性であるが、酵素加水分解によって放出され得る. 摂取すると、これらのペプチドは、そのアミノ酸配列に依存して、主要な生理学的系、すなわち消化系、免疫系および神経系に影響を及ぼし得る. 特に、特定のペプチドは強力であり、栄養的に重要でない量で生理学的効果を発揮し得るので、食事性ペプチドは、健康影響を促進する大きな可能性を有する（Korhonen and Pihlanto、2006）. 抗微生物性ペプチドは、これらのペプチドが健康な腸内微生物叢を維持する役割を果たす可能性があるため、特に興味深い。. この点に関して、ラクトフェリン（強力な抗菌性ラクトフェリン由来ペプチド）がマウスの胃腸管に沿って検出されている（Kuwataら. インビボで新規または改良された幼児用調合乳をサポートするための有効性データを得るためには、栄養介入試験が不可欠である. 倫理的および財政的理由から、発見プログラムにおけるこれらの（動物）試験の数を減らす必要がある. 現在まで、これらのインビボ実験の数を回避および/または減少させることを目指している予測的なコンピュータモデルは、測定不可能な多くの調節可能なパラメータ. 最近、細菌によるインビボ腸内実験から得られた結果の最初の定量的解釈のための基本的な物理化学コンピュータモデルが開発された（de Jongら. この新しいモデリングアプローチは、インビボでの腸内感染研究から得られた結果で検証され、Eの増殖速度. 抗菌特性または抗ウイルス特性を示すことができる多数の乳由来ペプチドが存在する（Florisら.

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、2003）、この乳タンパク質加水分解物が生物学的作用を示す可能性はまだ幼児食品産業によって利用されていない. したがって、ペプチドは、新しい製品のさらなる革新および開発のための大きな機会を提供する. これらの製品開発軌道において、課題は、加水分解物の低アレルギー特性と所望の生物活性ペプチドの存在とのバランスをとることであろう. 重要なことに、多くの加水分解物は既に幼児食品に利用されているので、これらの加水分解物に生理活性ペプチドが存在する可能性を確立することは、利用可能な幼児用調合乳. 最後に、ペプチドは、経口経路による抗原の事前投与（Faria and Weiner、2005）によって抗原に対する細胞性および/または体液性免疫応答の特異的抑制として定義される乳タンパク質に対する経口寛容の誘導において役割を果たすことができ、. 動物モデルでは、適度に加水分解されたタンパク質をインデューサーとして使用して、食物タンパク質に対する経口寛容が達成されている. 食物タンパク質由来の寛容原性ペプチド（寛容を誘導するペプチド）によるそのような特異的な経口寛容の誘導は、免疫系を感作の代わりに耐性に向かわせる強力な尺度と見なされる. βラクトグロブリンについては、このタンパク質に由来する特定のペプチドが実際にラクトグロブリン耐性マウスを作製するために使用され得ることが示された. 寛容性ペプチドは、乳児の食物産業が小児の乳タンパク質アレルギーを克服するのに役立つ非常に重要なツールとなり得る. カゼインは、加水分解された場合には非常に苦い（Lemieux and Simard、1992）ため、カゼイン由来加水分解物は、加水分解が集中しない限り、食品産業に広く適用されていません. この苦いオフテイストは、食品産業によって適切に解決されていない技術的問題を表している（Pawlett and Bruce、1996）. しかしながら、これらのアプローチのいずれも、苦味を十分に減少させることはなく、さらに、多くの場合、厳しい規制のために、これらの手段は乳幼児食品の調製.

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しかし、最近、カゼイン加水分解物の脱プリン化を引き起こすプロリン特異的酵素を用いて新規なアプローチが行われた（Edensら. このような新しいアプローチは非常に有望であり、低アレルゲン性と苦味の低減を組み合わせることにより、乳児用食品産業のための新しい世代の加水分解物の開発につながる可能性がある. 牛乳アレルギーの子供を助けるために広く使われているアプローチは、他のタンパク質に基づく加水分解物に切り替えることです. しかしながら、アトピー性小児の間で大豆配合物に対するアレルギー反応が知られている（Brunoら. 実際に、これらのアレルギーを有する子供は、そのような加水分解物を許容することができ、米タンパク質が複数の食物誘発性アレルギーを有する子供のための有望な食物源であることを示している（Fiocchiら. しかしながら、一般的な慣行では、この新規の供給源は、さらに評価される必要がある. 南、食物科学と栄養学の百科事典（第2版）2003年、さまざまなカゼイン製剤が様々な製薬分野で使用されています. これらには、カゼイン加水分解物および腸障害、獣医学およびタンパク質代謝を伴う障害における静脈栄養のためのカゼイン塩、TMPおよび/または乳タンパク質加水分解物の溶液が含まれる. カゼインのいくつかの調製物は、外科手術後の患者の摂食、創傷の包帯剤、化粧品、虫歯の抑制のための歯磨き剤、および毛髪シャンプーの治療剤として使用されている. カゼインからの特定の薬物（例えば、アヘンなど）を製造する可能性が記載されており、カゼインからの他の抽出物は、関節炎（関節における疼痛）および胃潰瘍の治療に適していると主張されており、免疫を増強する. 表12は、この分野におけるカゼイン製品の応用に関する最近の公開された特許請求の範囲を示している. Mulvihill、Hydrocolloidsハンドブック（第2版）、2009年.

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8Milkタンパク質は、様々な特定の機能的および栄養的な用途で使用され、いくつかの乳タンパク質は、生物学的活性を有する. これらの生物学的活性のいくつかは無傷タンパク質自体に関連しているが、他のものは、（i）タンパク質分解酵素、（ii）微生物タンパク質分解活性、および（iii）タンパク質加水分解酵素による加水分解で無傷タンパク質から生成することができる、酸性およびアルカリ性条件下での加熱などのいくつかの一般的な食品加工処理. 乳タンパク質加水分解物と呼ばれる生成物は、特定の機能的および栄養的用途のために、およびこれらの生物学的に活性なペプチドの生成のために産生される. 低加水分解度のタンパク質加水分解物（DH110％）は、主として発泡性および乳化性の改善された機能特性を有し、したがって、食品用途における界面活性剤としての用途を有する。広範囲に加水分解された乳タンパク質（DH> 10％）は、栄養補助食品として、および特殊な栄養製品. 生理活性ペプチドの直接使用または回収のための乳タンパク質加水分解物を調製するための最も一般的な方法は、タンパク質分解酵素を用いたバッチまたは連続加水分解の後、生成されたペプチドの分画および濃縮. ペプシンおよびトリプシンは、乳タンパク質加水分解産物を生成するために最も一般的に使用される胃腸酵素である一方、アルカラーゼ、キモトリシン、パンクレアチン、サーモリシンおよび細菌および真菌酵素を含む他のタンパク質分解酵素も、プロテイナーゼとカルボキシおよびアミノペプチダーゼ. 生物学的に活性なペプチドは、乳タンパク質の胃腸消化中にインビボで生成され得るか、または乳タンパク質の加水分解においてインビトロで放出され得る。これらの生物学的に活性なペプチドには、アンジオテンシン変換酵素（ACE）阻害性、抗血栓性、オピオイドアゴニスト、オピオイドアンタゴニスト、抗菌性、免疫調節性および抗不安定性ペプチドおよびカゼイン - ホスホペプチド（CCP）. ゲル透過、イオン交換、疎水性相互作用および逆相クロマトグラフィーはすべて、乳タンパク質加水分解産物からの様々な生物活性ペプチドを分画および精製するために使用されている. 適切な細孔サイズの膜を用いた限外濾過もまた、カゼインおよびホエータンパク質加水分解物から生物学的に活性なペプチド画分を回収するのに成功している. 116,120カゼイン - ホスホペプチドは、工業的規模で、酵素加水分解、それに続くイオン交換クロマトグラフィー、限外濾過と組み合わせた二価陽イオンとの凝集および酸沈殿、ダイアフィルトレーションおよび陰イオン交換クロマトグラフィー. 123Starterおよび非スターターバクテリア、主に乳酸菌は、一般に高度にタンパク質分解性であり、乳製品の発酵中に乳タンパク質から生物活性ペプチドを生成することができる. ACE阻害性、免疫調節性、抗酸化性、抗突然変異誘発性およびオピオイド活性はすべて、発酵乳および/またはチーズにおいて同定されている. 2今日まで、クロマトグラフィーは、乳タンパク質由来の生理活性ペプチドの特徴付けのための分析ツールとして主に適用されてきた. これにより、従来、分離は、UV検出を用いた逆相C18 HPLC（Vermeirssenら.

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、2006）、必要に応じて、分子量および/または電荷に基づく第1の分画のためにゲル濾過またはイオン交換クロマトグラフィーを先行させる（Lopez-Expositoら. ペプチド画分をHPLCカラムから直接収集し、ペプチド組成および生物活性について分析することができる（Roufikら. 次いで、同定されたペプチドを化学的に合成し、生物活性について分析することができる（Minerviniら. ACE阻害ペプチドVal-Pro-ProおよびIle-Pro-Proの同時分離および定量化は、Ferreiraら. RP-HPLCおよび較正曲線と組み合わせた214nmでのUV検出による定量によって分離を得た. さらに、ACE阻害ペプチドの検出および同定のために、エレクトロスプレー質量分析に結合されたオンライン液体クロマトグラフィー生化学検出が利用可能である. この方法は、乳タンパク質加水分解物中のACE阻害性ペプチドの迅速な検出に首尾よく適用されている（van Elswijkら. クロマトグラフィーは、乳タンパク質加水分解物からの荷電したまたは疎水性のペプチドの精製に寄与することができる. 抗菌性ペプチドラクトフェリシン（Lfcin）は、ラクトファーリン（Lf）のペプシン加水分解物から2段階疎水性クロマトグラフィー、続いて逆浸透および凍結乾燥によって精製されている. ミルクからのミネラル結合ペプチドは、よく定義されたpHおよびイオン強度で溶媒およびキレート剤（カルシウムおよびバリウム）を使用する選択的沈殿法によって従来分離されてきた（Vegarudら. -CN-5Pおよび-CN-4Pは、TCA（5％）沈殿とゲル濾過クロマトグラフィー. このプロセスは、精製カゼイン（カゼインナトリウムからのイオン交換クロマトグラフィーによって得られる）をプラスミン加水分解のための出発材料として使用すると、より効率的にすることができる（Andrewsら.

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従来のクロマトグラフィーベッド技術は、ファウリング、長いサイクル時間、およびカラム内の大きな圧力降下の点で問題を引き起こす可能性がある. カラム中の膜に結合した官能基は、乳製品の流れから機能的成分を吸収するために使用することができる. 強酸（カチオン交換）膜Sartobind S 15cm 2は、ペプシン処理したウシラクトフェリン（LfB）からのウシラクトフェリシン（LfcinB）の精製に使用されており、. 他のタンパク質成分の除去のための4m塩化ナトリウム、続いてLfcinBの溶出のための2m塩化アンモニウム. 可能性としては、分子の大きさが重要であり、それにより、より小さなLfcinBは、LfBと比較して、膜の活性部位へのより多くのアクセスを有し得る（Plateら. シミュレートされた移動床システムは、最近、機能性成分の単離のために酪農産業へのアクセスを見出している. 一例は、グリコマクロペプチドが富化されたホエータンパク質単離物の大規模生産に使用されている連続クロマトグラフィー分離（CSEP）技術である（DeSilvaら. さらに、メソポーラスシリカ材料の特性は、それらを食品生物活性分子の分離のための吸着剤として好適にする. それらの狭い細孔径分布および高い表面積は、分離プロセスにおいて選択性を提供する. 標的分子に応じて、サイズ排除、イオン交換、疎水性または親和性相互作用に基づいて分離を達成するように材料を設計することができる（Bradyら. （2002）は、リゾチームを含むペプチドおよびタンパク質を分離するために、HPLCにおける基質としてC18修飾SBA-15（Santa Barbaraアモルファス15）を用いた. メソポーラスシリカ材料は有望な特性を有するが、工業的で大規模な分離におけるそれらの使用は未だ実現されていない. アフィニティークロマトグラフィーはまた、将来的に牛乳および乳製品からの生物活性タンパク質成分の単離または選択的富化の可能性を示す技術でもある. 最近の進化の一例は、グリオキシルアガロースゲルに対するACEの固定化の成功である（Megiasら. より長い固定化時間は、より高い温度（60℃）でのACEの熱安定性を増加させたが、これは酵素の比活性の低下を伴った. 固定されたACEは、4℃で数ヶ月安定であり、ACE阻害活性の決定、ならびにACE阻害ペプチドの精製（Megiasら.

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LundおよびArdo（2004）は、固定化金属アフィニティークロマトグラフィー（IMAC）を用いて、ホスホペプチドをチーズから単離した. イミノ二酢酸（IDA）セファロースカラムをFeCl 3で平衡化し、続いてリン酸二水素アンモニウムの勾配. 10ヶ月齢のセミハードのHerrgardチーズでは、IMAC-Fe（III）カラムの溶出により、1つ、2つおよび4つのリン酸化セリン残基を有するペプチドに対応する3つの異なるピークが得られた. フェニロン、サプリメント、および抗不安薬は、恐怖と不安な猫の行動変更を促進するのに有用であるかもしれないが、これらの製品は決して不安のための唯一の治療であってはならない. いくつかの研究は、不安に関連する行動の改善におけるフェロモンの成功を証明しており、例えば、尿のマーキング. アミノ酸L-テアニン（Anxitane; Virbac Corporation、Fort Worth、TX）を含む24-26Aサプリメントは、不安に関連する行動および自律神経症状を有意に減少させることが示されている. 、不適切な排除、攻撃性、過敏性/緊張感、および消化器系疾患および過放飼などの身体的兆候）. アルファ - カゼノシン、L-トリプトファン、およびニコチンアミド（ビタミンB3）を含有する食餌（Calm、Royal Canin Veterinary Diet; Royal Canin USA、Inc. Beataらの研究では、乳タンパク質加水分解物アルファ - カゼノセピン（Zylkene; V toquinol USA、TX、Fort Worth、TX）を使用することにより、世界的なスコアおよび特定の恐怖が有意に改善されたことが分かった. 行動変更に不応性の患者または極度の不安のために行動の変更が不可能な患者では、抗不安薬は行動改変. 一般的に使用される薬物には、選択的セロトニン再取り込み阻害薬（SSRI）および三環系抗うつ薬（TCA）. 複数の研究により、これらのセロトニン増強薬、特にフルオキセチンおよびクロミプラミンの成功が、不安に関連する行動の改善において実証されている. 抗不安薬を使用する場合、SSRIおよびTCAがベンゾジアゼピンと比較して稀であるにもかかわらず、攻撃の抑止および悪化が起こる可能性があるため、猫が不安または恐怖になる可能性のある状況を回避するよう注意する必要があります. フルオキセチンはセロトニンに対して選択的であるため、副作用は一般に鎮静作用および胃腸（GI）作用に限定される（e. クロミプラミンの副作用としては、鎮静、抗コリン作用（心臓不整脈、口渇、尿貯留、便秘、散瞳）、消化器内食作用（食欲不振、下痢および嘔吐）および血液学的効果（骨髄抑制）.

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犬は犬よりもフルオキセチンとクロミプラミンの副作用の影響をより受けやすいと報告されています。したがって、用量範囲の下限から開始することが望ましい. 、アルプラゾラム（alprazolam））またはトラゾドン（trazodone）は、避けられない恐怖および不安. ベンゾジアゼピンの副作用には、鎮静、運動失調、逆説的興奮、食欲の増加、および不安または攻撃の増加が含まれる. ベンゾジアゼピンが2〜3週間毎日使用される場合、猫は耐性と依存性を発達させ、薬からゆっくりと離乳する必要があります（e. 37 Trazodoneは、セロトニン2A受容体アンタゴニスト再取込み阻害剤であり、短期または長期使用に適している. 副作用には、鎮静、運動失調、心臓伝導障害、増加した不安、および攻撃性が含まれる. 完全な章を読むメアリー・アウグスティン、クリスティン・マリー・オリバー、食品産業におけるマイクロカプセル化、201419. 主要な乳タンパク質は、カゼインおよび乳清タンパク質であり、カゼインは乳中の全タンパク質の80％を占める. 主なカゼインは、s1-カゼイン、s2-カゼイン、 - カゼイン、および - カゼインである. 主な乳清タンパク質は、ラクトグロブリン、ラクトアルブミン、免疫グロブリン、血清アルブミン. カゼインおよびホエータンパク質の遺伝的変異が存在し、これにより乳タンパク質の異種性が増す.

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ミルクタンパク質は、様々な形態のミルクから単離することができ、またはそれらの機能特性を変化させて様々な用途における成分としての使用を拡大するためにさらに加工することができる. カプセル化および/または担体材料として利用可能な乳タンパク質の多様な範囲には、（1）カゼインおよび乳清タンパク質の両方を含む乳タンパク質製品（e. 、脱脂粉乳（SMP）、乳タンパク質濃縮物（MPC）、乳タンパク質単離物（MPI）中のタンパク質、（2）カゼイン生成物（e. 、ミセルカゼイン、カゼイン/カゼイン塩、レンネットカゼイン）、（3）乳清タンパク質製品（e. 、乳清タンパク質濃縮物（WPC）、乳清タンパク質単離物（WPI）、個々の乳清タンパク質（ラクトグロブリン、ラクトアルブミン）、および（4）乳タンパク質加水分解物（e. ミルク中のタンパク質の特性および種々のミルクタンパク質産物の単離および製造に使用されるプロセスの詳細な議論は、この章の範囲外である. ミルクプロテイン成分の処理と機能を扱う多くのレビューと書籍の章がある（Fox、2003; Fox and Kelly、2004; Smithers、2008; Dalgleish and Corredig、2012）. これは、ミルクタンパク質が良好な溶解性、乳化性、粘度増強およびゲル化、およびフィルム形成特性を有するからである. さらに、乳タンパク質の機能的特性は、適切な処理技術の適用によって改変または改良され得る（Foegedingら. 、2002; Augustin and Udabage、2007）、カ​​プセル化マトリクスを含む様々なアプリケーションでの使用を拡大しています. ミルクタンパク質は、マイクロカプセル化された食品成分の設計において、それ自体で、または他の食品グレードの材料と組み合わせて使用​​できる多目的カプセル化材料である. 乳清タンパク質、カゼイン、乳タンパク質単離物、加水分解乳タンパク質）を用いて乳化系カプセル化系を安定化させる. ミルクタンパク質が界面で集合し、バルク相の粘度を構築する能力は、乳液をさらに安定化させる. このタンパク質はまた、エマルションが噴霧乾燥されたときにカプセル化された成分を支持し、保護するマトリックスを形成する. ヒドロゲルベースのカプセル化システムでは、乳タンパク質がゲル相を形成する能力は、食品成分を包埋するために大文字化することができる有用な特性である. コアセルベートベースのカプセル化システムでは、タンパク質は反対に荷電した生体高分子と相互作用して成分をカプセル化する別個の相を形成する（Augustin and Hemar、2009）.

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それらはまた、様々な生物活性分子との特異的相互作用のために物質の運搬体として作用することができる（Livney、2010）. 種々の乾燥技術を用いてそれらを乾燥状態に変換することの容易さは、乳タンパク質がいくつかのカプセル化マトリックス. カプセル化成分の処理に使用される全ての一般的な技術は、乳タンパク質を含有する製剤. 乳タンパク質で処方されたカプセル化された成分を調製するためにより一般的に使用される方法のいくつかには、様々な乾燥技術（i. 、凍結乾燥、噴霧乾燥、流動床乾燥）、押出、エマルジョンおよびゲルの製造方法、複合体形成およびコアセルベーション. 方法の選択は、カプセル化された活性物質の特性、製剤の組成、および最終製品の適用によって部分的に支配される. 粉末、ゲル、およびエマルジョンのカプセル化食品成分は、食品業界で最も一般的に使用されています. G mez、機能性乳製品、第2巻、2007年加水分解物のペプチドおよびアミノ酸含量の評価は、窒素成分の分離のための予備工程の有無にかかわらず直接行うことができる. Kjeldahl法によるアミノ酸の定量化およびアミノ酸分析器による定量は、最も古い方法である（Mont and Jost、1978; Coganら. （2003）は、ラピ（Lati）らによって記載されたクエン酸測定アッセイを用いて、カゼイン加水分解物からアミノ酸およびペプチド含量を決定した. この方法は、均質加水分解物とアミノ酸と加水分解されていないタンパク質との混合物を区別するための古典的 - アミノ窒素アッセイよりも優れた結果をもたらすと思われる. さらに、この技術は、脂質および炭水化物による干渉を示さず、これらの化合物を一般に含む商業的調製物の分析に使用することができた（Silvestre、1997）. ナノモルの量でペプチドを分離して回収する能力は、アミノ酸間の疎水性の差、加水分解物の特徴付けのためのペプチドを分離する特に便利な手段に基づいて、逆相高速液体クロマトグラフィー（RP-HPLC）をもたらす. 文献では、カゼインから加水分解物中のペプチドを分離するためのRP-HPLCの適用が報告されている（Maynardら.

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、2006a、b）;トリプシンおよびキモトリプシン加水分解物は、s1-カゼインおよび - カゼインならびにレンネットによって加水分解されたカゼイン（Yvonら. 、1989）。 rennetによるカゼインの加水分解によって得られたAおよびBカゼイン - マクロペプチドの分離（Imbert and Nicolas、1993）;大豆タンパク質調製物中の乳タンパク質加水分解物の低含量の検出（Dziubaら. RP-HPLCの別の用途は、酵素的加水分解によって得られた生物活性ペプチドの分離および特徴付けに関する. したがって、ウシカゼインおよびカゼインのタンパク質分解からのオピオイドペプチドの形成は、Pihlanto-Lepp laら. （2004）は、ダイズ発酵食品および大豆からの酵素加水分解物から生物活性ペプチドを分離した. タンパク質加水分解産物からペプチドを分離するための他の技術は、1mm未満の直径を有するマイクロカラム（Davis and Lee、1992）、イオン交換クロマトグラフィー（Dizdaroglu、1985）、リガンド交換クロマトグラフィー（Salmonaら、1982; Aubry et al. 、1992）、高速タンパク質液体クロマトグラフィー（FPLC）（Leaver and Thomson、1993; Harwalkarら. （2006）は、魚タン​​パク質およびアルファルファ白色タンパク質加水分解物を特徴付けるためのFPLCシステムをそれぞれ使用した。この最後のケースでは、工業用濃縮物の連続的タンパク質分解によって得られた加水分解物. セファデックスG-25（Amiot and Brisson、1980; Zhangら. 、1988）およびBio-gel P-2（Iliev and Tchorbanov、1992）. さらに、親水性化合物と化学的に結合した様々なシリカゲルが市販されており（Silvestre、1997）、ペプチドのタンパク質加水分解物からのSE-HPLC分離に使用されている（Vijayalakshmiら. 上記の異なる方法は、1000Da未満の分子量を有する小ペプチドの分離に対する制限を示す（Lemieux and Amiot、1989,1998; Lemieux et al. 、1991）、SE-HPLCは固定相との二次相互作用を示す（Kopaciewicz and Regnier、1982; Golovchenkoら.

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これらのペプチドを分離するための効率的な方法の開発は、特に腸内飼料および乳児用調製物の調製に使用される加水分解物の製造において重要であり、本質的にジおよびトリペプチドが必要とされる. 酵素加水分解産物からの複雑なペプチドマップ中の保持時間情報に加えて、限定された用途のみであるマススペクトルまたは紫外線（UV）スペクトルを用いて、クロマトグラフィーピークの化学的構成へのさらなる洞察を得ることができる（Sievert、1996）. エレクトロスプレーイオン化および関連する液体クロマトグラフィー - 質量分析（LC-MS）技術の導入（L onil et al. しかし、これらの技術は、高価な設備と経験豊富なオペレータを必要とし、この時点では日常的な使用には適さないと考えられる. ダイオードアレイ検出（HPLC-DAD）を用いたHPLCは、ペプチドの同定を助けることができる、はるかに簡単で安価な技術である. しかし、未知のピークのスペクトル特性と十分に特徴付けられた標準のスペクトル特性との比較は、最も可能性の高い同定に到達するために必要である.


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